从细菌能量耦合的结构蛋白,IIBcellobiose,揭示了真核蛋白质酪氨酸磷酸酶相似。
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范·蒙特福特RL Pijning T、石灰KH锐志J,摩尔庄园MH Jr Thunnissen MM, Robillard GT, Dijkstra BW
从细菌能量耦合的结构蛋白,IIBcellobiose,揭示了真核蛋白质酪氨酸磷酸酶相似。
结构。1997年2月15日,5(2):217 - 25所示。
- PubMed ID
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9032081 (在PubMed]
- 文摘
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背景:。细菌phosphoenolpyruvate-dependent磷酸转移酶系统(PTS)介导能源驱动的碳水化合物的吸收及其伴随的磷酸化。此外,分是密切参与各种代谢和调节转录过程中的细菌。multiprotein分由膜通道和至少四个顺序细胞质蛋白质或蛋白质域磷酰基组从磷酸烯醇丙酮酸转移到运输的碳水化合物。IIB酶的三维结构测定multiprotein内复杂的机制将提供洞察他们促进高效传输的膜通道IIC蛋白质和使磷酸化细胞的内部运输碳水化合物。结果:。IIB酶特定的晶体结构为纤维二糖,IIBcellobiose(分子量11.4 kDa),已经决心解决1.8和精制的R因子18.7% (Rfree 24。1%)。酶由一个四股平行β片两侧双方的螺旋线。磷酸化位点(半胱氨酸10)位于c端第一个β链的结束。 No positively charged residues, which could assist in phosphoryl-transfer, can be found in or near the active site. The fold of IIBcellobiose is remarkably similar to that of the mammalian low molecular weight protein tyrosine phosphatases. CONCLUSIONS: . A comparison between IIBcellobiose and the structurally similar low molecular weight protein tyrosine phosphatases provides insight into the mechanism of the phosphoryltransfer reactions in which IIBcellobiose is involved. The differences in tertiary structure and active-site composition between IIBcellobiose and the glucose-specific IIBglucose give a structural explanation why the carbo-hydrate-specific components of different families cannot complement each other.