β1的晶体结构,供体基质UDP-GlcUA 3-glucuronyltransferase我在复杂和活跃。
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皮德森LC,达顿助教,根岸英一M
β1的晶体结构,供体基质UDP-GlcUA 3-glucuronyltransferase我在复杂和活跃。
生物化学杂志。2002年6月14日,277 (24):21869 - 73。Epub 2002年4月11日。
- PubMed ID
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11950836 (在PubMed]
- 文摘
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Beta1 3-glucuronyltransferase (GlcAT-I)是一个重要的酶参与硫酸乙酰肝素和硫酸软骨素的生物合成。GlcAT-I是一个反相糖基转移酶,催化葡萄糖醛酸的转移(GlcUA)共同增长的链接器区域Galbeta1-3Galbeta1-4Xyl连着一个丝氨酸核心蛋白质的侧链。以前的结构GlcAT-I捐赠者的存在产品中已经解决了UDP和受体模拟Galbeta1-3Galbeta1-4Xyl (Pedersen l . C。Tsuchida, K。北川,H。Sugahara, K。根岸英一,达顿,t . a & m(2000)生物。275年化学,34580 - 34585)。这里我们报告GlcAT-I x射线晶体结构的复杂与完整的捐助UDP-GlcUA,从而提供反相糖基转移酶的结构完整的供体和受体基质存在的活性部位。这个结构支持在线位移反应机理之前提出。它还提供了必不可少的氨基酸残基的信息决定捐赠的底物特异性。