结构相似性的鸟氨酸和天冬氨酸transcarbamoylases大肠杆菌:表征的活性部位和证据interdomain carboxy-terminal螺旋在鸟氨酸transcarbamoylase。
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结构相似性的鸟氨酸和天冬氨酸transcarbamoylases大肠杆菌:表征的活性部位和证据interdomain carboxy-terminal螺旋在鸟氨酸transcarbamoylase。
蛋白质科学。1996年4月,5 (4):709 - 18。
- PubMed ID
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8845761 (在PubMed]
- 文摘
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预测三级结构的蛋白质的氨基酸序列是大大促进当同源蛋白质的结构是已知的。在此基础上,结构特点的大肠杆菌鸟氨酸transcarbamoylase (OTCase)进行了定点诱变实验基于已知的三级结构催化(c)链的大肠杆菌的天冬氨酸transcarbamoylase (ATCase)。在ATCase,每个c链由两个球状域由两个interdomain螺旋连接,其中一个是靠近糖和至关重要的体内折叠链及其组装成三聚。每个活动地点位于两个链之间的接口,需要参与的残留物从每个相邻链。OTCase三聚物的酶,提出了在结构类似ATCase三聚物的基础上序列标识(32%)、酶催化反应的性质,和二级结构预测。如下所示,分析OTCase和ATCase序列显示广泛的部分进化保护对应ATCase活性部位和c端螺旋。截断和替换在预测OTCase c端螺旋的活性和热稳定性的影响极其类似类似ATCase变化引起的。同样,替换两个守恒的残留物,Ser 55和赖氨酸86,提出活性部位的OTCase造成的有害影响平行于那些类似ATCase替换。组成的混合三链从这些相对不活跃OTCase突变体表现出显著增加活动,作为共享积极预测网站位于链接口。这些结果强烈支持的假设两种酶的三级和四级结构是相似的。