Substrate-induced构象变化三聚物的鸟氨酸transcarbamoylase。
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快乐麦肯MT, Tuchman M, Allewell NM
Substrate-induced构象变化三聚物的鸟氨酸transcarbamoylase。
《美国国家科学院刊S a . 1997年9月2;94 (18):9550 - 5。
- PubMed ID
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9275160 (在PubMed]
- 文摘
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大肠杆菌晶体结构的鸟氨酸transcarbamoylase (OTCase, EC 2.1.3.3)包裹着bisubstrate模拟N - (phosphonacetyl) -L-ornithine(加州)为2.8 a分辨率决定的。这个研究tra必威国际appnscarbamoylase催化三聚物的结构与底物模拟约束之间的联系提供了新的见解衬底绑定,蛋白质相互作用,和构象变化。分子结构是解决替换与铜绿假单胞菌分解OTCase催化三聚物(Villeret, V。经编针织物,C。、Stalon诉& Dideberg o . (1995) Proc。国家的。学会科学。美国92年,10762 - 10766;蛋白质数据银行参考pdb 1 otc)模型和精制结晶R值的21.3%。每一个多肽链折叠成两个域,[氨基甲酰磷酸绑定域和一个L-ornithine绑定域。绑定抑制剂与侧链和/或骨干Lys-53原子,Ser-55, Thr-56, Arg-57, Thr-58, arg - 106, - 133, asn - 167, asp - 231, - 236, arg亮氨酸- 274,- 319以及gln - 82和赖氨酸- 86从一个相邻链。与unligated铜绿假单胞菌分解OTCase结构的底物模拟结果表明绑定每个链的两个领域。 As in E. coli aspartate transcarbamoylase, the 240s loop undergoes the largest conformational change upon substrate binding. The clinical implications for human OTCase deficiency are discussed.