基质的结构复杂的胸苷激酶Ureaplasma体酶和调查可能的药物靶点。
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王Kosinska U, Carnrot C,埃里克森年代,L,雷欧H
基质的结构复杂的胸苷激酶Ureaplasma体酶和调查可能的药物靶点。
2月j . 2005年12月,272 (24):6365 - 72。
- PubMed ID
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16336273 (在PubMed]
- 文摘
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胸腺嘧啶核苷激酶被发现在大多数生物,病毒和细菌的哺乳动物。Ureaplasma体(以及),属于一类cell-wall-lacking柔膜细菌,没有从头合成DNA的前兆,因此必须依靠救助途径。因此,胸苷激酶(Uu-TK) dTTP合成的关键酶。最近的3 d结构Uu-TK决心在一个反馈抑制剂复杂,证明lasso-like循环结合反馈的半胸苷抑制剂通过氢键主链原子。这里与衬底脱氧胸苷的结构。底物结合类似的脱氧胸苷部分反馈抑制剂,lasso-like循环结合基地和脱氧核糖的半个复杂决定之前。Glu97催化基础,不同位置的基质复杂的和复杂的反馈抑制,在接近移动的5 ' -哦衬底形成氢键。的磷酸化,抑制由几个核苷类似物是研究和讨论了衬底绑定的口袋里,与人类TK1相比。Uu-TK动能差异和人类TK1还观察到,可能被解释为是由于结构上的差异。与衬底的紧密互动允许轻微替换3和5的位置的基础,只有氟替换2的ara的位置,但更大的替换3 '脱氧核糖的位置。