调查PLK2和PLK3底物识别。
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Salvi M, Trashi E, Cozza G, Franchin C, Arrigoni G,耳廓
调查PLK2和PLK3底物识别。
Biochim Biophys学报。2012年12月,1824 (12):1366 - 73。doi: 10.1016 / j.bbapap.2012.07.003。Epub 2012年7月21日。
- PubMed ID
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22828320 (在PubMed]
- 文摘
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基于法的人类组织磷酸化蛋白质组分析主要围绕磷对丝氨酸/苏氨酸的氨基酸结构表明,相当一部分phosphosites是由一个嗜酸激酶人数限制,其中蛋白激酶CK2起着重要的作用。最近,新属于波罗的嗜酸激酶激酶家族特征,特别参考PLK1, PLK2, PLK3激酶。虽然已经取得了一些进展,法在破译PLK1-dependent组织磷酸化蛋白质组很少有人了解的目标PLK2 PLK3激酶。在本报告使用的体外方法,组成的细胞溶解产物磷酸化,磷酸化蛋白分离通过二维凝胶电泳和质谱分析,我们描述了识别新的潜在PLK2和PLK3激酶的底物。我们已经确认和验证体外PLK2一半寿命PLK3基质,grp - 94, beta-tubulin, calumenin, 14-3-3ε。生成的phosphosites PLK3已确定这些蛋白质的质谱分析,得到关于plk特异性决定因素的新见解。进一步证实了这些后者plk衬底的硅分析绑定。