反应的立体化学过程和稳态机制GDP-fucose合成酶催化的大肠杆菌。
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梅农年代,斯塔尔M, Kumar R,徐GY,沙利文F
反应的立体化学过程和稳态机制GDP-fucose合成酶催化的大肠杆菌。
J生物化学杂志。1999年9月17日,274 (38):26743 - 50。
- PubMed ID
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10480878 (在PubMed]
- 文摘
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最近人与大肠杆菌的基因编码GDP-mannose脱水酶和GDP-fucose合成酶(GFS)蛋白质被克隆,它已经表明,这两种蛋白质本身就足以把国内生产总值GDP体外岩藻糖甘露糖。GDP-fucose合成酶从大肠杆菌是一种新型的双功能酶,它催化差向异构化作用和还原反应的活性位点。这方面将海藻糖生物合成的其他脱氧和双脱氧糖差向异构酶和还原酶活动的存在在不同的酶由不同的基因编码。通过核磁共振光谱,我们已经表明,GFS催化氢化立体定向传输的优点从NADPH氢碳4的甘露糖糖。这是符合定向性观察短链脱氢酶还原酶家族的其他成员的酶GFS的一员。另外酶能够催化异构反应没有辅酶ii或NADPH。GFS的动力机制由产物抑制和荧光绑定研究与随机机制是一致的。荧光的离解常数决定的研究表明,底物的酶显示40倍强亲和力NADPH作为与产品相比NADH辅酶ii和利用NADPH优先。GFS这项研究中,一个独特的短链脱氢酶还原酶家族的成员,加上最近发表的晶体结构应该援助发展的抗菌或抗炎化合物,通过阻断selectin-mediated细胞粘附。