细胞周期的分析活动,亚细胞定位,亚基组成人类CAK (CDK-activating激酶)。
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Tassan JP,舒尔茨SJ, Bartek J, Nigg EA
细胞周期的分析活动,亚细胞定位,亚基组成人类CAK (CDK-activating激酶)。
J细胞杂志。1994年10月,127 (2):467 - 78。
- PubMed ID
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7929589 (在PubMed]
- 文摘
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细胞周期蛋白依赖性激酶的活性(cdks)取决于残留的磷酸化对应人类p34cdc2苏氨酸161。一个酶负责磷酸化的这个关键残留最近纯化从非洲爪蟾蜍和海星。所谓CAK cdk-activating激酶(),它被证明含有p40MO15催化亚基。的红衣主教cdks细胞周期控制的作用,重要的是去学习如果CAK活动是如何调节的体细胞中循环。在这里,我们报告一个人类p40MO15同系物的分子特征及其相关CAK活动。我们有克隆和测序人类p40MO15 cDNA编码,并提出了具体的多克隆和单克隆抗体相应的蛋白质在大肠杆菌表达。这些工具被用来证明p40MO15蛋白表达和CAK活动不断在整个体细胞周期。凝胶过滤显示活跃CAK multiprotein复杂,和免疫沉淀反应实验确定两个34岁和32 kD多肽可能p40MO15复杂的合作伙伴。三个蛋白质接近化学计量和协会在整个细胞周期不变。免疫细胞化学和生化摘出术的实验都证明,p40MO15核在细胞周期的所有阶段(除了有丝分裂,当蛋白质在整个细胞重新分配),尽管p34cdc2 /细胞周期蛋白B复杂,主要的传说之一CAK基质,直到前不久有丝分裂发生在细胞质中。 The absence of obvious changes in CAK activity in exponentially growing cells constitutes a surprise. It suggests that the phosphorylation state of threonine 161 in p34cdc2 (and the corresponding residue in other cdks) may be regulated primarily by the availability of the cdk/cyclin substrates, and by phosphatase(s).