shikimate脱氢酶AroE结构及其横向同源物YdiB。一个共同的结构框架,不同的活动。
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米歇尔•G界限啊,索维V, Maclean J,哑光,考金斯JR Cygler M, Lapthorn AJ
shikimate脱氢酶AroE结构及其横向同源物YdiB。一个共同的结构框架,不同的活动。
生物化学杂志。2003年5月23日,278 (21):19463 - 72。Epub 2003年3月12日。
- PubMed ID
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12637497 (在PubMed]
- 文摘
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Shikimate脱氢酶催化的第四步Shikimate通路,芳香族化合物的生物合成的基本路线植物和微生物。没有在后生动物,这个途径为无毒除草剂和药物是一个有吸引力的目标。大肠杆菌表达两个shikimate脱氢酶假字,NADP-specific AroE YdiB假定的酶。这里我们描述YdiB作为双特异性奎尼酸/ shikimate脱氢酶,利用NAD或辅酶ii作为辅助因子。AroE和YdiB绑定代数余子式结构确定分辨率1.5和2.5,分别。两种酶显示一个类似的建筑有两个α/β域由一个宽间隙分开。比较他们的dinucleotide-binding域显示辅因子特异性的分子基础。独立分子构象的灵活性显示表明一个开关打开和关闭的构象发生在衬底之间的绑定。序列分析和结构比较使我们提出3-dehydroshikimate催化机制和模型识别。此外,我们讨论了进化和代谢的影响存在两种shikimate脱氢酶在大肠杆菌和其他生物。