跟踪多个开放形式的ribose-binding蛋白质构象变化的路径。
文章的细节
-
引用
复制到剪贴板 -
Bjorkman AJ,莫布雷SL
跟踪多个开放形式的ribose-binding蛋白质构象变化的路径。
J杂志。1998年6月12日,279 (3):651 - 64。
- PubMed ID
-
9641984 (在PubMed]
- 文摘
-
构象变化是必要的功能细菌趋化性和运输周质的受体。这种变化让出入境的配体,并使正确的配体蛋白相互作用与膜组件的系统。三个开放,ligand-free形式的大肠杆菌ribose-binding蛋白质x射线晶体研究观察到这里了。他们开设了43度,50度和64度对配体蛋白。三个开放形式并不明显,但显示了彼此的关系。所有的产品是类似的运动,和被一个新的稳定,几乎相同的包装领域之间的接口。键旋转产生的变化相似,尽管一些差异三个铰链部分需要适应各种结构场景。一些当地的改装也发生interdomain联系人丢失。(43度)最不开放的形式可能是占主导地位的一个解决方案在正常情况下,虽然物种似乎的混合物。开放和封闭形式具有不同的表面区域被认为是重要的趋化性和运输,将区分其与膜组件的交互。 It seems certain that the conformational path that links the forms described here is that followed during ligand retrieval, and in ligand release into the membrane-bound permease system.