登记的周长PagP烃统治者通过特定站点化学烷基化。

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汗马,Moktar J,莫特PJ, Vu M,麦基啊,品特T,霍夫F,主教再保险

登记的周长PagP烃统治者通过特定站点化学烷基化。

生物化学。2010年10月26日,49 (42):9046 - 57。doi: 10.1021 / bi1011496。

PubMed ID
20853818 (在PubMed
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大肠杆菌外膜磷脂:脂质palmitoyltransferase PagP选择棕榈酸酯链使用其beta-barrel-interior烃统治者和审问磷脂捐助者通过控制横向通过孔径称为枪眼。脂质棕榈酰化提供抗菌肽抵抗和调节炎症信号通过主机TLR4 / MD2途径。Gly88替换可以提高PagP烃统治者地板相应地缩短选择酰基链。探讨烃统治者酰基链选择性的限制,我们修改了单一Gly88Cys巯基与线性烷基单位和确定C10最短酰基链有效地利用。Gly88Cys-S-ethyl、S-n-propyl S-n-butyl PagP C12都非常具体,C11、C10酰基链,分别和更长的脂肪族或aminoalkyl替换不能进一步扩展酰基链选择性。捐赠链长度限制的C10伴随着磷脂酰胆碱从显示双分子层过渡到胶束性质在水里,但洗涤剂抑制剂lauryldimethylamine N-oxide也逐渐成为无效的胶束分析选择酰基链缩短C10。Gly88Cys-S-ethyl和正亮氨酸替换表现出优越的C12酰基链特异性比Gly88Met PagP,从而揭示由碳氢化合物检测的统治者了侧链对终端甲基偏转矫形器。虽然正亮氨酸替换是良性的,硒代蛋氨酸替换在Met72 PagP高度不稳定。疏水性和范德Waals-contacted环境内的PagP烃统治者,侧链的灵活性,结合局部thioether-aromatic分散吸引,可能影响酰基链特异性的选择。

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脂质一palmitoyltransferase PagP P37001 细节