变化对特别提款权的一个主题。dTDP-6-deoxy-L——lyxo-4-hexulose还原酶(RmlD)显示一个新的Mg2 +端依赖二聚作用模式。
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Blankenfeldt W,克尔ID、Giraud MF McMiken HJ,伦纳德·G·维特菲尔德C, Messner P, Graninger M,奈史密斯JH
变化对特别提款权的一个主题。dTDP-6-deoxy-L——lyxo-4-hexulose还原酶(RmlD)显示一个新的Mg2 +端依赖二聚作用模式。
结构。2002年6月,10 (6):773 - 86。
- PubMed ID
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12057193 (在PubMed]
- 文摘
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dTDP-6-deoxy-L-lyxo-4-hexulose还原酶(RmlD)催化转换的最后一步dTDP-D-glucose dTDP-L-rhamnose的NAD (P) H -和Mg2 +端依赖反应。L-rhamnose生物合成是一种抗菌的目标。RmlD从鼠伤寒沙门氏菌血清型的结构已经确定,并与NADH复合物,NADPH, dTDP-L-rhamnose报道。RmlD与其他短链脱氢酶的不同之处在于,它有一个新颖的二聚体的界面包含Mg2 +。酶催化氢化涉及烟酰胺环的代数余子式转移到C4的羰基集团衬底。底物激活通过质子化作用是守恒的酪氨酸。NAD (P) H是绑定在solvent-exposed崩裂,允许简单替代。我们建议保守的丝氨酸/苏氨酸残基的小说角色特别提款权催化三分子的酶。