人表皮脂肪酸结合蛋白的纯化与鉴定:体内外表皮细胞分化过程中的定位。
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Siegenthaler G, Hotz R, Chatellard-Gruaz D, Didierjean L, Hellman U, Saurat JH
人表皮脂肪酸结合蛋白的纯化与鉴定:体内外表皮细胞分化过程中的定位。
生物化学杂志1994年9月1日;302 (Pt 2):363-71。
- PubMed ID
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8092987 (PubMed视图］
- 摘要
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从人皮肤中分离到表皮脂肪酸结合蛋白(Epidermal fatty acid-binding protein, E-FABP)。估计其分子质量为15 kDa，非变性蛋白的pI为5.6。Scatchard-plot分析显示了一类油酸结合位点，Kd为0.46 microM。结构结合关系实验表明，E-FABP对硬脂酸具有较高的亲和力，其亲和力随碳原子数的减少或脂肪酸链上双键的引入而降低。角鲨烯、胆固醇和维甲酸异构体均无亲和力，表明E-FABP对脂肪酸具有较高的特异性。E-FABP是一种稀缺的细胞质蛋白(占总蛋白的0.065%)。在正常人类皮肤中只能检测到微量的蛋白质，但在角质形成细胞分化的非恶性缺陷(银屑病病变)中发现了高达42.5 +/- 3.4 pmol/mg的蛋白质。在增殖刺激条件下培养的人角质形成细胞中，E-FABP水平较低，但在Ca2+诱导分化时，E-FABP水平增加了约2倍。免疫组化定位显示，正常皮肤和银屑病皮肤的分化细胞均有胞浆染色，提示E-FABP与角质形成细胞分化有关。E-FABP存在于皮肤以外的组织(心脏、肠道和脂肪组织)，排除了其在上皮细胞脂肪酸代谢或参与皮肤脂质屏障功能中的特定作用。