溶液结构和骨架动态人类epidermal-type脂肪酸结合蛋白(E-FABP)。
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Gutierrez-Gonzalez LH,路德维希C, Hohoff C,随处M, Hanhoff T, Ruterjans H,口头的F,鲁克C
溶液结构和骨架动态人类epidermal-type脂肪酸结合蛋白(E-FABP)。
j . 2002 6月15日,364 (Pt 3): 725 - 37。
- PubMed ID
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12049637 (在PubMed]
- 文摘
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人类epidermal-type脂肪酸结合蛋白(E-FABP)属于一个家庭的细胞内14日至15日kDa lipid-binding蛋白,其功能与脂肪酸相关信号、细胞生长、监管和分化。作为贡献的理解结构的关系,我们在本研究报告功能的解决方案结构和骨架动态由核磁共振光谱学。应用多维高分辨率核磁共振技术在未标记的和15 n-enriched重组人类E-FABP 1 h和15 n共振作业完成。2008距离限制的基础上,人类E-FABP随后获得的三维解决方案结构(骨干atom 0.92 + / - -0.11的均方根偏差;1 = 0.1海里),主要包括10个反向beta-strands beta-barrel结构形式。15 n松弛实验(T1、T2和异核核奥佛好塞的影响)在500年,600年和800 MHz提供蛋白质骨架的内部动态信息。几乎所有的非终结符骨干酰胺组显示订单参数S(2) > 0.8,平均值为0.88 + / - -0.04,表明均匀低nanosecond-to-picosecond骨干流动的时间范围。此外,氢/氘交换实验表明氢键网络的稳定性之间的直接相关性在β褶板结构和构象交换millisecond-to-microsecond时间范围。E-FABP骨干动力学的特点阐述了在当前研究中明显不同于系统密切相关的心肌FABP远亲回肠lipid-binding蛋白质越多,意味着一个强大的相互依存与整体蛋白质稳定,也可能与配体结合亲和力lipid-binding蛋白家族的成员。