三维结构的胸苷磷酸化酶在大肠杆菌2.8决议。
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沃尔特先生,库克WJ,科尔磅,短SA Koszalka GW, Krenitsky助教,Ealick SE
三维结构的胸苷磷酸化酶在大肠杆菌2.8决议。
生物化学杂志。1990年8月15日;265(23):14016 - 22所示。
- PubMed ID
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2199449 (在PubMed]
- 文摘
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胸苷磷酸化酶的三维结构大肠杆菌已被确定为2.8使用multiple-isomorphous-replacement技术解决。的氨基酸序列推断deoA DNA序列也报道。胸苷磷酸化酶存在于晶体作为一个s形的二聚体单元相关的晶体2倍轴。每个单元由一个小的α螺旋域六螺旋和一个大的α/β域。α/β域包括six-stranded混合β褶板和四股反平行的β褶板。活性部位已经被不同的傅里叶分析胸腺嘧啶的绑定和胸苷和谎言在小型和大型域之间的空腔。中央β褶板却摊开放容纳一个假定的phosphate-binding网站可能是被一个硫酸离子在晶体。