二价金属的绑定属性methionyl氨肽酶的大肠杆菌。
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D’索萨VM,贝内特B, Copik AJ, Holz RC
二价金属的绑定属性methionyl氨肽酶的大肠杆菌。
生物化学。2000年4月4日,39(13):3817 - 26所示。
- PubMed ID
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10736182 (在PubMed]
- 文摘
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的流变性质methionyl氨基肽酶大肠杆菌(MetAP)的调查。测量催化活性的函数添加公司(II)和铁(II)透露,最大酶活性后观察到的只有1枚的二价金属离子。基于这些研究,金属绑定常量第一绑定事件被发现是0.3 + / - 0.2 microM和0.2 + / - 0.2 microM有限公司(II)和铁(II)代替MetAP,分别。多余的金属离子结合(> 50枚)导致的损失大约50%的催化活性。1毫米的电子吸收光谱滴定样品环境技术有限公司(2)提供了一个绑定常量的2.5 + / - 0.5毫米的第二金属结合位点。此外,公司的电子吸收光谱(II))下载MetAP表示,这两种金属离子位于pentacoordinate几何学。与吸收数据一致,电子顺磁共振(EPR)谱的(可可(MetAP))还表示,公司(II)几何图形并不是高度限制,建议每个公司(II)离子在MetAP驻留在pentacoordinate几何学。EPR(可可(MetAP))的研究还显示,在pH值7.5两公司之间不存在显著的spin-coupling (II)离子,尽管一小部分(约5%)的样品表现出探测自旋自旋相互作用在pH值> 9.6。电子顺磁共振研究[铁(III) _ (MetAP)]和[铁(III)铁(III) (MetAP)]还建议之间没有spin-coupling两个金属离子。(1)H核磁共振(NMR)谱的(有限公司(2)_ (MetAP))在H (2) O和D (2) O缓冲表示,第一个金属结合位点包含唯一的活性部位组氨酸残基,His171。 Mechanistic implications of the observed binding properties of divalent metal ions to the MetAP from E. coli are discussed.