探测金属离子选择性的蛋氨酸通过改变发光氨肽酶酶的属性绑定铕离子。
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赵Sule N,辛格RK, P,斯利瓦斯塔瓦DK
探测金属离子选择性的蛋氨酸通过改变发光氨肽酶酶的属性绑定铕离子。
106年1月,Inorg J。2012 (1): 84 - 9。doi: 10.1016 / j.jinorgbio.2011.09.020。Epub 2011年9月22日。
- PubMed ID
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22112844 (在PubMed]
- 文摘
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我们报告,第一次,铕离子(欧盟(3 +))绑定到大肠杆菌的“13日”形式蛋氨酸氨基肽酶(EcMetAP),这样的绑定导致酶的激活以及在金属离子的发光强度增强。由于欧盟enzyme-bound竞争位移(3 +)由不同的金属离子,我们可以确定两者的结合亲和力“激活”和“non-activating”金属离子的酶通过荧光光谱。实验数据显示,在所有的金属离子,铁(2 +)表现出最高的酶的亲和力,支持这一概念,它作为酶的生理上的金属离子。然而,enzyme-metal绑定数据没有坚持欧文-系列。对会计的亲和力与不同金属离子的酶的催化效率,明显,看来,“协调国家”和金属离子的相对疲软”的主要决定因素在促进EcMetAP催化反应。