洞察机制大肠杆菌蛋氨酸氨基肽酶反应产物的结构分析和基于磷过渡态类似物。
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鲁泽WT,张Y,桑普森PB, Honek摩根富林明,Matthews BW
洞察机制大肠杆菌蛋氨酸氨基肽酶反应产物的结构分析和基于磷过渡态类似物。
生物化学。1999年11月9日,38 (45):14810 - 9。
- PubMed ID
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10555963 (在PubMed]
- 文摘
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为了区分替代机械的计划被假定为大肠杆菌蛋氨酸氨基肽酶(eMetAP)系列产品的绑定模式和基于磷过渡态类似物是由x射线晶体学。蛋氨酸膦酸酯,正亮氨酸膦酸酯和甲硫氨酸phosphinate绑定与氨基集团互动与二氧化碳和各自的磷氧金属之间的绑定,分叉的方式交互Co1和His178连着His79氢。相比之下,反应产物蛋氨酸及其模拟trifluoromethionine Co1和His79失去交互。过渡态类似物的相互作用,一般来说,以前非常相似的复杂酶bestatin-based抑制剂。His79的交互模式,然而,不同。在bestatin-based抑制剂的情况下,His79与原子相互作用之间的肽键P(1)和P(2)残留。在目前的过渡态类似物,然而,组氨酸移动1.2向金属中心和氢键的氮原子对应于易裂开的肽键(即。之间的P(1)和(1)的残留)。这些观察eMetAP倾向于支持一个机械的方案之前,尽管修订His79所扮演的角色。结果也表明相似之处蛋氨酸氨肽酶的作用机制和其他“面饼”酶包括氨基肽酶P和creatinase。