晶体结构的大肠杆菌thioesterase我/蛋白酶/溶血磷脂酶L1:共识序列块构成的催化中心SGNH-hydrolases通过守恒的氢键网络。
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Lo YC,林SC、肖摩根富林明Liaw YC
晶体结构的大肠杆菌thioesterase我/蛋白酶/溶血磷脂酶L1:共识序列块构成的催化中心SGNH-hydrolases通过守恒的氢键网络。
J杂志。2003年7月11日,330 (3):539 - 51。
- PubMed ID
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12842470 (在PubMed]
- 文摘
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大肠杆菌thioesterase我(TAP)是一个多功能酶拥有thioesterase活动,,芳香酯、蛋白酶、酯酶和溶血磷脂酶。特别是,利用立体选择性氨基酸衍生物基质,因此它是有用的外消旋混合物的动态分辨率的工业化学物质。在目前的工作,本地开发的晶体结构是决定在1.9,揭示最小SGNH-hydrolase褶皱。水龙头的结构在复杂的半phosphono二乙酯(DEP)确定其催化三、Ser10-Asp154-His157,, Ser10-Gly44-Asn73 oxyanion洞。利用包括三个残基的oxyanion洞分开超过3.5,这意味着他们所有的人都高度极化当底物结合。催化(他)C (epsilon1) - h……O = C氢键通常扮演一个角色在大多数丝氨酸水解酶的催化机制,然而,在SGNH-hydrolases都没有。我们建议的存在高度极化tri-residue-constituted oxyanion孔补偿缺乏(他)C (epsilon1) - h……O = C氢键。这表明SGNH-hydrolase家族的成员可以使用一个独特的催化机理。另外,大多数SGNH-hydrolases序列身份较低,目前没有明确的标准来定义共识序列块。 Through comparison of TAP and the three SGNH-hydrolase structures currently known, we have identified a unique hydrogen bond network which stabilizes the catalytic center: a newly discovered structural feature of SGNH-hydrolases. We have defined these consensus sequence blocks providing a basis for the sub-classification of SGNH-hydrolases.