底物特异性的大肠杆菌thioesterase我/蛋白酶/溶血磷脂酶L1由其开关循环运动。
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Lo YC,林SC、肖摩根富林明Liaw YC
底物特异性的大肠杆菌thioesterase我/蛋白酶/溶血磷脂酶L1由其开关循环运动。
生物化学,2005年2月15日,44 (6):1971 - 9。
- PubMed ID
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15697222 (在PubMed]
- 文摘
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大肠杆菌thioesterase我/蛋白酶/ L(1)溶血磷脂酶(TAP)是一个多功能的溶血磷脂酶和酰coa thioesterase SGNH-hydrolase褶皱。水龙头的结构之间的关系及其通用的底物特异性,然而,还不清楚。在这里,我们提出利用在复杂的晶体结构与辛酸(TAP-OCA;亚奥理事会,游离脂肪酸与8个碳原子,C (8))。结构比较的本土龙头TAP-OCA揭示了一个惊人的构象变化循环(75)(-)(80),被称为“开关循环运动”,在亚奥理事会绑定substrate-binding裂隙的水龙头。亚奥理事会绑定到substrate-binding裂隙导致连续疏水表面,这触发开关循环运动。开关循环运动是酰基链长度的依赖,产生影响的稳定米歇利斯期间利用催化的复杂(MC),并利用衬底的偏好是至关重要的。硫酸盐离子结合位点的发现水龙头结构,连同之前的酶动力学分析,让我们假定一个假定的辅酶a结合位点对高效催化硫代酸酯的开发至关重要。我们还的晶体结构L109P-OCA (TAP L109P突变的复杂与亚奥理事会),在Leu109突变Pro109废除开关循环运动。这个结果可以增强我们假设开关循环运动是疏水相互作用引起的。