第一个细菌B类酸性磷酸酶结构进一步揭示结构异质性的磷酸酶haloacid dehalogenase褶皱。
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第一个细菌B类酸性磷酸酶结构进一步揭示结构异质性的磷酸酶haloacid dehalogenase褶皱。
J杂志。2004年1月16日,335 (3):761 - 73。
- PubMed ID
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14687572 (在PubMed]
- 文摘
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AphA周质酸性磷酸酶的大肠杆菌属于B类细菌磷酸酯酶,它是phosphohydrolases DDDD家族的一部分。AphA已经确定的晶体结构及其分辨率2.2 1.7扩展到一个AuCl(3)导数。这是第一个晶体结构的B类细菌磷酸酶。尽管缺乏序列同源性,AphA结构揭示了一个haloacid dehalogenase-like褶皱。这一发现表明,这种褶皱可以守恒phosphohydrolases DDDD家族的成员之一。活跃的酶是homotetramer由使用一个扩展的氨基端手臂缠绕四个单体。原生酶的活性部位,准备,主持一个镁离子,可以被其他金属离子所取代。AphA对基质的结构解释了非特异性行为,而基于结构对齐与其他磷酸酶催化机理提供线索。