活性位点残基的氨基酸特异性细菌4 ' -phosphopantothenoylcysteine合成酶CoaB。
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Kupke T
活性位点残基的氨基酸特异性细菌4 ' -phosphopantothenoylcysteine合成酶CoaB。
1月。2004欧元;271 (1):163 - 72。
- PubMed ID
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14686929 (在PubMed]
- 文摘
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在细菌中,辅酶A合成d-pantothenate的五个步骤。的Dfp黄素蛋白催化辅酶A的合成前体4 -phosphopantetheine从4 -phosphopantothenate和半胱氨酸使用代数余子式CTP和黄素单核苷酸通过phosphopeptide-like -phosphopantothenoylcysteine化合物4”。4的合成-phosphopantothenoylcysteine催化Dfp c端CoaB域的和发生通过acyl-cytidylate中间4 ' -phosphopantothenoyl-CMP在两个反应。在这个新的研究中,分子CoaB域的特征是持续的。除了最近残留Asn210描述,两个活性位点残基,Arg206和Ala276识别和显示下半年参与反应(R) 4的-phospho-N-pantothenoylcysteine合成酶。(R)的提出中间4 -phosphopantothenoyl-CMP“-phospho-N-pantothenoylcysteine合成酶反应,4”,被MALDI-TOF MS特征,结果表明:中间与突变copurified His-CoaB N210H / K蛋白质。因此,His-CoaB N210H和His-CoaB N210K将感兴趣的阐明CoaB包裹着的晶体结构反应的中间体。野生型His-CoaB绝对不是特定的半胱氨酸半胱氨酸,一些衍生品-phosphopantothenate 4”。但是,没有phosphopeptide-like结构形成丝氨酸。分子特性的热敏大肠杆菌dfp-1变异表明,残留毗邻Ala276 Ala275严格守恒的AAVAD(275 - 279)的主题,是用力推的交换。