小说在大肠杆菌活性部位果糖1,6-bisphosphate醛缩酶。
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布鲁姆NS Tetreault年代,Coulombe R, Sygusch J
小说在大肠杆菌活性部位果糖1,6-bisphosphate醛缩酶。
Nat结构生物学观点》1996年10月;3 (10):856 - 62。
- PubMed ID
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8836102 (在PubMed]
- 文摘
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二类大肠杆菌的分子结构果糖1,6-bisphosphate醛缩酶二聚体分辨率1.6决心。子单元褶皱对应于一个单独的伤口α/ beta-barrel与一个活跃的站点位于beta-barrel每个亚基羧基的一面。在每个单元有两个相互排斥的锌金属离子结合位点,3.2分开;排他性是由构象转变包括螯合组氨酸残基的侧链旋转。催化剂的结合位点K +和NH4 + beta-barrel中心附近被发现。虽然类和类二醛缩酶催化相同反应,其活跃的站点不共同氨基酸残基,从序列结构不同,似乎比较进化截然不同。