二类的晶体结构的特性,6-bisphosphate醛缩酶显示了一个小说双核的metal-binding活性部位嵌在一个熟悉的褶皱。
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库珀SJ,伦纳德,在筹划SM,汤普森啊,奈史密斯JH, Qamar年代,铁甲工,浆果,猎人WN
二类的晶体结构的特性,6-bisphosphate醛缩酶显示了一个小说双核的metal-binding活性部位嵌在一个熟悉的褶皱。
结构。1996年11月15日,4(11):1303 - 15所示。
- PubMed ID
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8939754 (在PubMed]
- 文摘
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背景:(纠正)醛缩酶催化各种冷凝和裂解反应,用精致的立体化学控制。因此,这些酶是合成化学的有吸引力的催化剂。醛缩酶有两类:类醛缩酶充分发挥席夫碱形成的活性部位赖氨酸,而二类酶需要二价金属离子,尤其是锌。的特性,6-bisphosphate醛缩酶(FBP-aldolase)用于糖质新生和糖酵解;酶控制与glyceraldehyde-3-phosphate二羟丙酮磷酸产生的凝结特性,6-bisphosphate。结构可用于类我FBP-aldolases但缺乏细节的二类酶。特征是试图使一个解剖结构/活动关系可能帮助建设设计醛缩酶作为生物催化剂在合成化学。结果:二聚的二级结构FBP-aldolase从大肠杆菌已经决定使用数据分辨率2.5。不对称单元单元,提出了一种熟悉的褶皱,(α/β)8桶。活动中心,c端一端的桶,包含一个小说bimetallic-binding 6.2网站有两个金属离子分开。 One ion, the identity of which is not certain, is buried and may play a structural or activating role. The other metal ion is zinc and is positioned at the surface of the barrel to participate in catalysis. CONCLUSIONS: Comparison of the structure with a class II fuculose aldolase suggests that these enzymes may share a common mechanism. Nevertheless, the class II enzymes should be subdivided into two categories on consideration of subunit size and fold, quaternary structure and metal-ion binding sites.