大肠杆菌类二世的晶体结构的特性,6-bisphosphate醛缩酶与phosphoglycolohydroxamate揭示复杂的细节和特异性机制。
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霍尔博士,伦纳德,里德CD,瓦特CI,浆果,猎人WN
大肠杆菌类二世的晶体结构的特性,6-bisphosphate醛缩酶与phosphoglycolohydroxamate揭示复杂的细节和特异性机制。
J杂志。1999年3月26日,287 (2):383 - 94。
- PubMed ID
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10080900 (在PubMed]
- 文摘
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二类的结构特性,6-bisphosphate醛缩酶与底物类似物在复杂抑制剂phosphoglycolohydroxamate (PGH)已经决定使用x射线衍射角度分辨率为2.0(1 = 0.1海里)。三方晶系的晶体,空间群P3121 = b = 78.24 a, c = 289.69。的不对称单位为(α/β)8桶和模型精炼给R-work 19.2%,有空(基于5%的数据)23.0%。PGH类似ene-diolate生理基质二羟丙酮磷酸的过渡态。命令,它绑定在一个深极地腔的c端一端(α/β)8桶,在螯合物催化锌离子使用羟基和烯醇化物氧原子。三方晶系的双锥体协调完成锌离子的三个组氨酸残基。氢键的复杂网络组织所需要的催化中心的位置主要官能团配体和金属离子。定义良好的单价cation-binding网站观察后循环结构的重大重组计划。这协助phosphate-binding站点的形成一方面束缚的桶PGH催化部位。官能团的位置的衬底和假定的识别与关键氨基酸残基的交互。 Knowledge of the complex structure complements the results of spectroscopic and site-directed mutagenesis studies, and contributes to our understanding of the mechanism and substrate specificity of this family of enzymes. A reaction mechanism distinct from that proposed for other class II aldolases is discussed. The results suggest that the class II aldolases should be sub-divided into two groups on the basis of both distinct folds and mechanism.