的晶体结构1.6 AraC sugar-binding D-fucose二聚作用域复杂化。
文章的细节
-
引用
复制到剪贴板 -
Soisson SM, MacDougall-Shackleton B, Schleif R, Wolberger C
的晶体结构1.6 AraC sugar-binding D-fucose二聚作用域复杂化。
J杂志。1997年10月17日,273 (1):226 - 37。
- PubMed ID
-
9367758 (在PubMed]
- 文摘
-
sugar-binding的晶体结构和二聚作用域的大肠杆菌基因调控蛋白,AraC,已经决定在复杂的竞争抑制剂D-fucose pH值在5.5到1.6的决议。深入分析表明,结构基础AraC特异性来自碳水化合物的精确安排氢bond-forming蛋白质侧链的糖分子。范德瓦耳斯相互作用也导致epimeric和异头选择性的蛋白质。D-fucose通过小的甲基侧链运动sugar-binding网站,导致轻微的扭曲的定位伴的手臂。1.5这个结构的比较结构AraC包裹着L-arabinose在中性pH值意外发现很小的两个小区之间的结构性变化。基于解决方案的数据,我们怀疑低pH值用于结晶岩藻糖复杂结构的影响,以及推测的性质变化之间的pH值5.5和中性pH AraC及其对基因调控的影响。比较与结构无关的大肠杆菌周质的sugar-binding蛋白质显示,碳水化合物识别存在的守恒特性,尽管完全缺乏蛋白质的两个类之间的结构相似,表明碳水化合物结合的趋同进化。