结构和功能角色的surface-exposed循环beta-barrel膜蛋白OmpA从大肠杆菌。
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Koebnik R
结构和功能角色的surface-exposed循环beta-barrel膜蛋白OmpA从大肠杆菌。
J Bacteriol。1999年6月,181 (12):3688 - 94。
- PubMed ID
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10368142 (在PubMed]
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OmpA n端结构域的蛋白质从大肠杆菌,由170个氨基酸残基,是嵌入到外膜,在形式的反平行的beta-barrel八跨膜beta-strands由三个相连的短周质的转变和四个相对较大的surface-exposed亲水的循环。这种蛋白质域作为一个研究范式beta-structured膜蛋白膜组装的积分。为了解剖结构和功能的角色surface-exposed循环,他们分别缩短,在所有可能的组合。16个循环删除突变体组装成的外膜效率高,采用了野生型膜拓扑。这种系统的方法证明了没有topogenic信号(例如,在循环尺寸或电荷分布的形式)在这些循环。的缩短surface-exposed循环不减少蛋白质的热稳定性。然而,没有一个突变体蛋白,除了第四个循环缩短的变体,担任OmpA-specific噬菌体K3的受体。此外,OmpA蛋白质所必需的所有循环功能稳定的交配聚集在F接合。OmpA删除变量的所有四个循环缩短,只有135个氨基酸残基组成,构成了迄今为止已知最小的beta-structured积分膜蛋白。这些结果代表更一步的发展人工外膜蛋白质。