结构表征和比较的系统发育分析大肠杆菌HemK,(它们)蛋白质谷氨酰胺甲基转移酶。
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杨Z,希普曼L, M,安东石油,罗伯茨RJ,程X
结构表征和比较的系统发育分析大肠杆菌HemK,(它们)蛋白质谷氨酰胺甲基转移酶。
J杂志。2004年7月16日,340 (4):695 - 706。
- PubMed ID
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15223314 (在PubMed]
- 文摘
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蛋白质谷氨酰胺甲基化GGQ地点的蛋白质链释放因素终止翻译中起着举足轻重的作用。我们报告在大肠杆菌HemK蛋白质的晶体结构(它们)谷氨酰胺甲基转移酶(MTase)在一个二进制复杂methyl-donor产品S-adenosyl-L-homocysteine (AdoHcy)。HemK包含两个域:N末端的假定的衬底绑定域组成的五个螺旋束和seven-stranded催化域的C末端港口AdoHcy的结合位点。这两个域由一条beta-hairpin连接起来。Structure-guided HemK家族的序列分析显示11不变的残留功能methyl-donor绑定和催化甲基转移。假定的substrate-binding域的HemK E。杆菌和Thermotoga maritima结构相似,尽管事实上他们很少序列相似性。两种蛋白质结构保持一致时,螺旋n端结构域有大约10度的铰链运动相对于c端域。明显的两个域的铰链的流动性可能反映功能的重要性在反应周期。比较的系统发育分析hemK基因及其频繁的邻居,prfA,编码主要基质,提供证据横向基因转移的几个例子。