替换penicillin-binding蛋白质的赖氨酸与精氨酸213 5的大肠杆菌废除D-alanine羧肽酶活动而不影响青霉素绑定。
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Malhotra KT,尼古拉斯RA
替换penicillin-binding蛋白质的赖氨酸与精氨酸213 5的大肠杆菌废除D-alanine羧肽酶活动而不影响青霉素绑定。
临床生物化学1992 267年6月5;(16):11386 - 91。
- PubMed ID
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1597468 (在PubMed]
- 文摘
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所有penicillin-binding蛋白质(是)包含一个保存盒的羧基末端一半的主要序列同源性可以Lys-Thr-Gly, Lys-Ser-Gly或His-Thr-Gly。Site-saturation诱变用于地址赖氨酸残基的作用在这个位置(Lys213)在大肠杆菌PBP 5中,一个D-alanine羧肽酶酶。一种可溶性PBP 5是用于替换Lys213与其他18个氨基酸,和这些突变蛋白的结合能力[3 h]青霉素G是评估。只替换的赖氨酸和精氨酸导致蛋白能够形成一个稳定的共价复杂的使用抗生素。的亲和力[14 C]青霉素G的精氨酸突变为1.2倍高于野生型PBP 5(4.4和5.1微克/毫升20分钟30摄氏度),蛋白质也都显示了相同的水解率[14 C] penicilloyl-bound复杂(t1/2 = 9.1分钟)。令人惊讶的是,arginine-substituted蛋白无法催化D-alanine羧肽酶活性在体外,这表明有大量不同的几何图形肽底物的活性部位和青霉素G PBP 5。