域组织penicillin-binding蛋白质从大肠杆菌分析5 c端截断。
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范德林登议员de Haan L,凯克W
域组织penicillin-binding蛋白质从大肠杆菌分析5 c端截断。
j . 1993 1月15日,289 (Pt 2): 593 - 8。
- PubMed ID
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8424800 (在PubMed]
- 文摘
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的结构组织penicillin-binding蛋白(PBP) 5 c端截断了。相比其他low-M (r) penicillin-interacting蛋白质,PBP5携带的c端延伸约100个氨基酸。介绍的网站停止密码子是选择的基础上,建立了三维结构的链霉菌属阿不思·G beta-lactamase [Dideberg,查理尔,没法子,Dehottay Dusart, Erpicum,团友和Ghuysen学生物化学(1987)。j . 245, 911 - 913)和比较疏水聚类分析(Gaboriaud、Bissery Bencheritt和Mornon(1987) 2月。224年,149 - 155]。介绍了两个停止密码子在职位ile - 354或val - 348建立一个优化的可溶形式的PBP5结晶的目的。新建的可溶性和enzymically活性形式dye-affinity色谱法分离(PBP5s353),导致了小晶体。介绍了两个停止密码子在位置参数ala - 276 - 261或确定最小enzymically活跃的“核心蛋白”。截短形式(PBP5s275),缺少整个c端扩展,显示没有改变penicillin-binding特点和catalytic-centre活动40%的PBP5s353 + 9使用bisacetyl-L-Lys-D-Ala-D-Ala作为衬底。然而这种蛋白质更容易蛋白水解降解,这可能表明在稳定蛋白质c端部分的作用。