晶体结构从大肠杆菌野生型penicillin-binding蛋白5:影响酰基酶脱酰作用的复杂。
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尼古拉斯•拉克林年代,Tomberg J,尼古拉G,戴维斯C
晶体结构从大肠杆菌野生型penicillin-binding蛋白5:影响酰基酶脱酰作用的复杂。
J生物化学杂志。2003年12月26日,278(52):52826 - 33所示。Epub 2003 10月10。
- PubMed ID
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14555648 (在PubMed]
- 文摘
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Penicillin-binding蛋白5 (PBP 5)大肠杆菌功能作为d-alanine羧肽酶(CPase),裂开的C末端d-alanine细胞壁肽。像所有是,PBP 5形成共价酰基酶复杂beta-lactam抗生素;然而,PBP 5是杰出的高速率acylenzyme脱酰作用的复杂(t(1/2)大约10分钟)。Gly105 - - > Asp突变PBP 5明显损害对酰化脱酰作用只有轻微影响,并破坏CPase活动。我们已经确定了一种可溶性的野生型的三维结构PBP 5 1.85 a分辨率也精制G105D突变体的结构形式的PBP 5到1.9 a分辨率。比较两种结构的显示,突变是障碍的主要影响一个循环组成的残留74 - 90,坐落在SXN活性部位的图案。删除74 - 90循环的野生型PBP 5脱酰作用的显著减少青霉素G酰化的影响最小,和废除CPase活动。这些效果非常类似G105D突变体观察,加强,这种突变导致无序化的74 - 90年的循环。突变的连续两个丝氨酸在这个循环中,氢键Ser110和Asn112 SXN主题,对CPase活动有显著影响,但不是beta-lactam抗生素绑定或水解。这些数据表明SXN主题的直接作用在酰基酶脱酰作用复杂,暗示这个主题是调制的功能由74 - 90循环。