beta-ketoacyl结构——从大肠杆菌(酰基载体蛋白)还原酶:负协同和它的结构基础。
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beta-ketoacyl结构——从大肠杆菌(酰基载体蛋白)还原酶:负协同和它的结构基础。
生物化学。2001年10月30日,40 (43):12772 - 81。
- PubMed ID
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11669613 (在PubMed]
- 文摘
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beta-ketoacyl -结构(酰基载体蛋白)还原酶(FabG)大肠杆菌通过多波长反常衍射技术确定使用88 selenomethionine-labeled水晶含有硒网站在不对称单位。大肠杆菌FabG结构的比较与同源芸苔属植物显著FabG.NADP(+)二进制复杂表明代数余子式绑定造成大量蛋白质构象的变化。这种构象的改变将所有三个活性位点残基(Ser 138、151年酪氨酸和赖氨酸155)到他们的活动配置和提供了一个结构机制变构homotetramer活跃站点之间的通信。FabG展品-合作NADPH的绑定,这种效应增强的酰基载体蛋白(ACP)。NADPH绑定也增加了亲和力和减少FabG ACP的最大约束力。因此,与其他短链脱氢酶/还原酶超家族的成员,FabG经历大量构象变化在代数余子式绑定组织活性部位三和弦和改变其他substrate-binding网站的亲和力的四聚物的酶。