在体外和体内氧化还原状态的大肠杆菌周质的氧化还原酶DsbA DsbC。
文章的细节
-
引用
复制到剪贴板 -
乔利JC,小斯
在体外和体内氧化还原状态的大肠杆菌周质的氧化还原酶DsbA DsbC。
生物化学。1997年8月19日,36 (33):10067 - 72。
- PubMed ID
-
9254601 (在PubMed]
- 文摘
-
DsbC是大肠杆菌的周质蛋白,以前由基因选择,救出了敏感性二硫苏糖醇Tn10诱变处理细胞。的欧文氏菌chrysanthemi dsbC基因被发现在之前的遗传屏幕恢复运动性dsbA零应变。为了分析DsbC大肠杆菌的生化作用,蛋白过表达,纯化,并与DsbA二硫化物异构化、硫醇氧化,体内氧化还原状态。体外,DsbC和DsbA同等kcat二硫化物异构化的模型底物,错误折叠胰岛素样生长因子- 1。然而,DsbA比DsbC蛋白质二硫酚更有效的氧化剂。体内,DsbA发现只在氧化状态在野生型菌株生长在富媒体。另一方面,体内DsbC一双半胱氨酸氧化和一对减少。DsbD需要保持这种减少两个半胱氨酸,确认之前的遗传的结果。dsbC删除应变显示减少生产一些,但不是全部,不同的蛋白质包含多个二硫键。值得注意的是,这些蛋白质的影响dsbC删除没有半胱氨酸连续配对。