识别网站的磷酸化osmosensor, EnvZ大肠杆菌。
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班纳特罗伯茨DL, DW, Forst SA
识别网站的磷酸化osmosensor, EnvZ大肠杆菌。
J生物化学杂志。1994年3月25日,269(12):8728 - 33所示。
- PubMed ID
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8132603 (在PubMed]
- 文摘
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EnvZ作为渗透膜结合组氨酸激酶功能传感器能够磷酸化调节蛋白在大肠杆菌OmpR。磷酸化的生化特征,我们过表达36-kDa截断EnvZ蛋白(glu - 106 g - 450)形成包涵体的细胞。溶解后,包涵体形式的EnvZ裂解成两个主要碎片分子量为25000和10000。EnvZc 25-kDa片段,纯化,发现作为一个二聚体存在。氨基端序列分析证实,解理发生在参数- 214,表明EnvZc包含大部分的细胞质EnvZ领域。在标签EnvZc gamma-32P ATP, proteolytically消化蛋白质,以及由此产生的肽是由反相色谱分离使用高效液相色谱法。一个主要放射性肽含有大于90%的恢复peptide-associated放射性是孤立的。氨基酸分析纯化肽表明肽中含有的成分是一致的- 243。这种肽的氨基酸序列被确定MAGVSHDLRTP(残留238 - 248)。这些结果表明,他的- 243是磷酸化EnvZ和代表的主要网站的第一生化特性的双组分的膜组氨酸激酶的磷酸化监管家族在细菌的分子。