跨膜信号转导和渗透调节大肠杆菌:即分析定点诱变的氨基酸残基参与两国监管phosphotransfer组件,EnvZ OmpR。
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Kanamaru K, T Aiba H,美津浓
跨膜信号转导和渗透调节大肠杆菌:即分析定点诱变的氨基酸残基参与两国监管phosphotransfer组件,EnvZ OmpR。
,1990年9月,108 (3):483 - 7。
- PubMed ID
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2277041 (在PubMed]
- 文摘
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以前,磷酰基组之间的转移EnvZ OmpR蛋白质,是参与ompF和ompC基因的表达反应介质渗透性,证明体外。在这项研究中,组氨酸(他)残留在243位置的EnvZ蛋白质,和天冬氨酸(Asp)残留在12和55 OmpR蛋白的改变,分别通过定点诱变。我们不仅为特征的突变蛋白体外phosphotransfer反应而且他们体内渗透调节的表型。突变EnvZ蛋白在体外能力缺陷不仅为EnvZ-autophosphorylation而且OmpR-phosphorylation OmpR-dephosphorylation。这个特定的突变EnvZ蛋白质似乎表现出零函数作为体内渗透调节的表现型。突变OmpR蛋白质与氨基酸变化在12的位置显然体外磷酸化,但税率很低与野生型相比OmpR蛋白质。体外突变OmpR蛋白的磷酸化氨基酸变化位置55是更严重的影响。这个突变OmpR蛋白质似乎表现出零函数作为体内渗透调节的表型。这些结果表明组氨酸残基的位置243 EnvZ蛋白质和天冬氨酸残基的位置12和55的OmpR蛋白深入参与phosphotransfer EnvZ和OmpR之间的蛋白质。