errgamma2介导的转录激活由哨兵蛋白特异性蛋白酶调控。
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亨施克，苏森斯，鲍格梅尔
errgamma2介导的转录激活由哨兵蛋白特异性蛋白酶调控。
生物化学杂志，2009年4月1日;419(1):167-76。doi: 10.1042 / BJ20081556。
- PubMed ID
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19067653 (PubMed视图］
- 摘要
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使用SUMOs(小泛素相关修饰剂)修饰已成为调控转录因子活性的重要手段，通常是通过抑制它们的活性来实现。雌激素受体相关受体;ERR3或NR3B3(核受体亚家族3,B组，gene3)]是一种组成性活性的孤核受体。一个PDSM(磷酸化依赖的sumoylation motif)位于位于n端errgamma2特异性AF-1(激活函数-1)附近。它的功能可以被NDSM(带负电荷的氨基酸依赖性sumoylation motif)所取代。突变分析表明，ERRgamma2的活性是通过40位赖氨酸残基的sumoylation调节的，而这反过来又由磷酸化调节。高分辨率EMSA(电泳迁移率变化分析)可以直接显示与sumo化靶标相关的+5位点磷酸化情况。Sumoylation抑制ERRgamma的活性，同时或不强制表达PGC-1beta(过氧化物酶体增殖物激活受体γ共激活物-1beta)。与ERRgamma2 n端异源dna结合域的融合蛋白证明了PDSM作为邻近AF-1的RF-1(抑制功能-1)的功能。去抑制是通过sentrin/SENP (sentrin特异性蛋白酶)家族成员的共同表达来实现的。 Together, our results demonstrate reversible phosphorylation-dependent sumoylation as a means to regulate the activity of an orphan nuclear receptor.