人补体子组分C1-r催化链的完整氨基酸序列。

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阿劳德,加格农

人补体子组分C1-r催化链的完整氨基酸序列。

生物化学。1983 4月12日;22(8):1758-64。

PubMed ID
6303394 (PubMed视图
摘要

通过对CNBr裂解、稀酸水解、琥珀酰化蛋白的胰蛋白酶裂解和葡萄球菌蛋白酶亚裂解得到的片段进行序列分析,确定了人C1-r b链的氨基酸序列。该多肽链含有242个氨基酸(Mr 27 096),序列与其他哺乳动物丝氨酸蛋白酶具有较强的同源性。活性位点(牛糜胰蛋白酶原中的His-57、Asp-102和Ser-195)的组氨酸、天冬氨酸和丝氨酸残基分别位于39位、94位和191位。该链缺乏“组氨酸环”二硫桥,含有5个半胱氨酸残基,其中4个(157-176位和187-217位)与一般在丝氨酸蛋白酶中保守的二硫键残基同源,而114位的半胱氨酸残基可能位于连接催化b链和n端a链的单二硫桥上。两个碳水化合物部分通过位于51和118位的天冬酰胺残基连接到多肽链上。

引用本文的药物库数据

多肽
的名字 UniProt ID
补体C1r子分量 P00736 细节