人补体蛋白酶Clr中一个隐蛋白激酶CK2磷酸化位点的鉴定，及其用于探测分子内相互作用。
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Pelloux S, Thielens NM, Hudry-Clergeon G, Petillot Y, Filhol O, Arlaud GJ
人补体蛋白酶Clr中一个隐蛋白激酶CK2磷酸化位点的鉴定，及其用于探测分子内相互作用。
FEBS Lett 1996 May 13;386(1):15-20。
- PubMed ID
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8635594 (PubMed视图]
- 摘要
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CK2对人(活化的)C1r的处理导致[32P]磷酸结合到其非催化A链的n端α区。32p标记(激活)的C1r片段化，然后进行n端序列和质谱分析，从而鉴定出Ser189为磷酸化位点。在完整的C1r中，Ser189的可达性较低，部分原因是α区所携带的一种低聚糖的存在，在钙的存在下进一步降低，当C1r被纳入C1s-C1r-C1r-C1s四聚体或C1复合物时，其可达性被取消。相反，分离的α片段磷酸化增强，对钙不敏感。综上所述，这些数据为α区和C1r分子的剩余部分之间(Ca2+)依赖相互作用的发生提供了支持。