人补体蛋白酶C1r的表皮生长因子(EGF)样模块的溶液结构，EGF家族的一个非典型成员。
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Bersch B, Hernandez JF, Marion D, Arlaud GJ
人补体蛋白酶C1r的表皮生长因子(EGF)样模块的溶液结构，EGF家族的一个非典型成员。
生物化学。1998 Feb 3;37(5):1204-14。
- PubMed ID
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9477945 (PubMed视图］
- 摘要
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C1r和C1s是人补体C1第一组分的两个同源丝氨酸蛋白酶，它们之间的钙依赖性相互作用是由它们的n端区域介导的。后者包括一个表皮生长因子(EGF)样模块，显示出Ca(2+)结合EGF模块的一致序列特征，周围环绕着两个CUB模块。由于其Ca2+结合能力，C1r egf样模块(C1r- egf)应该参与C1r- c1s相互作用。C1r-EGF的另一个有趣特征是连接前两个保守半胱氨酸残基的异常大的环。利用核磁共振和模拟退火约束分子动力学计算确定了合成的C1r-EGF(残基123-175)的溶液结构。所得到的19个结构家族的特征是一个有序的c端部分(残基Cys 144-Ala174)，其主干rmsd为0.7 a，以及一个无序的n端，包括前两个半胱氨酸(Cys129和Cys144)之间的大环。已知该环是表面暴露的，可能参与结构域-结构域或蛋白质-蛋白质相互作用。在其c端部分，C1r-EGF具有典型的EGF折叠，包括一个大β -sheet和一个小β -sheet。后者包括一个β凸起，与其他egf样模块的比较揭示了凸起部分存在两个不同的结构和顺序motif。在80 mM Ca2+存在下的其他实验没有显示出C1r-EGF的显著结构变化，这与之前对凝血因子IX和X的观察结果一致。