补体蛋白酶C1r的酶原催化结构域的晶体结构表明，需要破坏性的机械应力来触发C1复合物的激活。
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Budayova-Spano M, Lacroix M, Thielens NM, Arlaud GJ, Fontecilla-Camps JC, Gaboriaud C
补体蛋白酶C1r的酶原催化结构域的晶体结构表明，需要破坏性的机械应力来触发C1复合物的激活。
EMBO J. 2002 2月1日;21(3):231-9。
- PubMed ID
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11823416 (PubMed视图］
- 摘要
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C1r是模块丝氨酸蛋白酶(SP)，介导C1的自溶激活，大分子复合物触发补体的经典途径。人类C1r催化结构域的突变原酶形式的晶体结构，包括第一和第二补体控制蛋白模块(CCP1, CCP2)和SP结构域已被解决并细化到2.9 a分辨率。该结构域作为一种同源二聚体，具有一个中心开口的细长头尾结构，并涉及一个单体的CCP1模块与其对应的SP结构域之间的相互作用。因此，一个单体的催化位点和另一个单体的裂解位点位于二聚体的两端。该结构揭示了SP畴中不寻常的特征，并为以下假设提供了强有力的支持:C1中的C1r激活是由目标识别引起的机械应力触发的，该机械应力破坏了CCP1-SP界面，并允许形成涉及重要构象变化的瞬态。