补体蛋白酶c1r酶原和活性催化结构域的单体结构:进一步了解c1活化机制。
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Budayova-Spano M, Grabarse W, Thielens NM, Hillen H, Lacroix M, Schmidt M, Fontecilla-Camps JC, Arlaud GJ, Gaboriaud C
补体蛋白酶c1r酶原和活性催化结构域的单体结构:进一步了解c1活化机制。
结构。2002年11月10日(11):1509-19。
- PubMed ID
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12429092 (PubMed视图]
- 摘要
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C1r是介导C1自动激活的丝氨酸蛋白酶(SP)， C1是触发经典补体途径的复合物。我们已经确定了来自人类C1r催化结构域的两个片段的晶体结构，每个片段都包含第二补体控制蛋白(CCP2)模块和SP结构域。野生型具有活性结构，而突变型S637A是酶原。这些结构揭示了CCP2-SP界面的铰链灵活性受限，并且都具有独特的e环α -螺旋结构。酶原激活域具有高迁移率，活性结构显示出对大多数底物结合子位点的访问受限。与C1r自激活过程相关的进一步含义来自晶体中的蛋白质-蛋白质相互作用。