角蛋白8由p38激酶磷酸化调节细胞角蛋白丝重组:调制的角蛋白1疾病导致突变。
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Ku不,爱资哈尔年代,Omary MB
角蛋白8由p38激酶磷酸化调节细胞角蛋白丝重组:调制的角蛋白1疾病导致突变。
277年J生物化学杂志。2002年3月29日,(13):10775 - 82。Epub 2002年1月11日。
- PubMed ID
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11788583 (在PubMed]
- 文摘
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角蛋白8(美丽)丝氨酸73发生在一个相对保守的II型角蛋白主题((68)NQSLLSPL),成为磷酸化在培养细胞在有丝分裂和器官,细胞压力,和细胞凋亡。在这里,我们表明,ser - 73是专门由p38增殖蛋白激酶磷酸化体外。ser - 73细胞内磷酸化发生在协会与p38激酶激活和抑制由PD98059 SB203580但不是。转染K8 ser - 73 - - >阿拉巴马州或K8 ser - 73 - - >与K18 Asp生成正常细丝。相比之下,暴露在冈田酸导致角蛋白丝不稳定细胞内表达野生型或ser - 73 - - > Asp美丽,而ser - 73 - - > Ala K8-expressing细胞维持相对稳定的细丝。p38激酶与K8/18 associates免疫沉淀反应和结合选择性K8使用体外覆盖试验。鉴于K1亮氨酸- 160 - - > Pro ((157) NQSLLQPL - - > (157) NQSPLQPL)导致epidermolytic角化过度,我们测试和显示类似的K8亮氨酸- 71——>职业导致K8 hyperphosphorylation p38激酶体外转染细胞,可能是因为ser - 70 neo-phosphorylation,与重要的角蛋白纤维细胞暴露在冈田酸崩溃。因此,K8 ser - 73是一个生理p38激酶磷酸化的站点,及其磷酸化在角蛋白丝重组中扮演一个重要角色。ser - 73 - - > Ala-associated灯丝重组ser - 73 - - >缺陷获救了Asp突变。此外,致病角蛋白突变可以调节角蛋白磷酸化和组织,这可能影响疾病的发病机理。