Calreticulin hYRNA和52-kDa多肽结合组件的Ro / SS-A核糖核蛋白自身抗原。
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成圣,阮TQ,杨y·卡普拉JD, Sontheimer RD
Calreticulin hYRNA和52-kDa多肽结合组件的Ro / SS-A核糖核蛋白自身抗原。
1996年J Immunol。156年6月1;(11):4484 - 91。
- PubMed ID
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8666824 (在PubMed]
- 文摘
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Calreticulin (CR)是一种多功能、钙结合蛋白,在最近的研究里它又显示出它结合,促进风疹病毒基因组的复制在哺乳动物细胞。虽然CR是现在公认一个新的人类自身抗原,CR之间的关系和Ro / SS-A ribonucleo-protein (RNP)自身抗原一直众说纷纭。在这项工作中,我们表明,非人类rCR结合具体和明显的体外转录形式的hYRNA RNA的主干Ro / SS-A RNP粒子。这种交互似乎是由绑定通过N - CR和c端域,但不是由中央脯氨酸域。此外,我们的研究表明,铬能促进60-kDa多肽的绑定组件的Ro / SS-A RNP hYRNA (Ro60)。此外,CR和52-kDa Ro / SS-A多肽(Ro52)似乎能够通过直接交互的蛋白质绑定。这些研究证实,CR hYRNA-binding蛋白质,并提供第一次分子机制Ro52物理hYRNA有关。通过这些分子相互作用及其功能作用称为伴侣蛋白,建议CR起支持作用的形成Ro / SS-A RNP复杂。CR与RNA病毒的能力,如风疹感染提供一个额外的理由引发自体抗体生产对自我如Ro / SS-A RNP粒子。