人类胎盘calreticulin域结构的表征和转录后修饰。
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Hojrup P, Roepstorff P, Houen G
人类胎盘calreticulin域结构的表征和转录后修饰。
268年5月,欧元。2001 (9):2558 - 65。
- PubMed ID
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11322874 (在PubMed]
- 文摘
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域组织和人类胎盘的转录后修饰calreticulin女士进行分析的结合蛋白水解消化。长期治疗与胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶、弹性蛋白酶金黄色葡萄球菌V8蛋白酶或蛋白酶K都导致了6 - 7-kDa calreticulin分子质量的降低。减少被发现是由于残留周边地区340年分裂。此外,小碎片造成二次分裂接近n端观察,但没有稳定的中间大小的碎片被发现。这些结果表明,C-domain calreticulin易感蛋白水解乳沟,N -和P-domains形成proteolytically稳定紧密关联。前两个半胱氨酸之间的二硫桥是N-domain映射,第三个半胱氨酸在减少的形式被发现。没有转录后修饰糖基化和磷酸化的形式被发现。修改的calreticulin形式缺乏c端hexapeptide包括KDEL内质网保留sequon是孤立的。这样一个截断可能指向一个机制,允许逃避calreticulin从内质网。