人类calreticulin球状的x射线结构域显示peptide-binding区域和表明multi-molecular机制。
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Chouquet, Paidassi H,灵王,Frachet P, Houen G, Arlaud GJ, Gaboriaud C
人类calreticulin球状的x射线结构域显示peptide-binding区域和表明multi-molecular机制。
《公共科学图书馆•综合》。2011年3月15日,6 (3):e17886。doi: 10.1371 / journal.pone.0017886。
- PubMed ID
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21423620 (在PubMed]
- 文摘
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在内质网中,calreticulin作为一个伴侣蛋白和Ca(2 +)信号蛋白质。在细胞表面,它搭建起了许多重要的生物效应。人类calreticulin球状域的晶体结构解决了1.55一项决议。交互灵活的氨基端扩展与凝集素的边缘网站持续观察,揭示一个迄今不明peptide-binding网站。calreticulin分子拉链,观察到晶体晶格,可以进一步扩展这个网站通过创建一个绑定腔由疏水残基。这些数据从而提供一个结构洞察lectin-independent calreticulin绑定属性,提出新的工作假说,包括multi-molecular机制。