进一步深入了解附着在人血蛋白C抑制剂上的聚糖的作用。
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孙W, Parry S, Ubhayasekera W, Engstrom A, Dell A, Schedin-Weiss S
进一步深入了解附着在人血蛋白C抑制剂上的聚糖的作用。
生物化学学报。2010年12月10日;403(2):198-202。doi: 10.1016 / j.bbrc.2010.11.005。Epub 2010年11月5日
- PubMed ID
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21056543 (PubMed视图］
- 摘要
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蛋白C抑制剂(PCI)是一种57 kda的糖蛋白，存在于人体许多组织和分泌物中。作为蛇毒蛋白超家族的一员，它表现出异常广泛的蛋白酶特异性。PCI涉及多种过程的调节，包括血液凝固、受精、预防肿瘤和病原体防御。据报道，从人血浆中分离出的PCI是高度异质性的，这种异质性是由n -聚糖结构的差异、n -糖基化占用以及两种形式的存在引起的，这两种形式的差异是由氨基端6个氨基酸的存在或不存在引起的。在本研究中，我们从单个个体纯化的PCI中验证了这种异质性存在，并且两个不同种族的个体具有相似的PCI模式，验证了微观异质性在人类中是保守的。此外，我们还提供了实验证据，表明两个人的PCI在Thr20上o -糖基化，核心是1型o -糖基化，主要是NeuAcGalGalNAc。建模结果表明，o -聚糖附着位点位于该抑制剂的几个配体结合位点附近。