蛋白C抑制剂识别糖胺聚糖的结构化学研究。
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Kuhn LA, Griffin JH, Fisher CL, Greengard JS, Bouma BN, Espana F, Tainer JA
蛋白C抑制剂识别糖胺聚糖的结构化学研究。
中国科学院学报(自然科学版);1990年11月;87(21):8506-10。
- PubMed ID
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2172989 (PubMed视图］
- 摘要
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包括肝素在内的糖胺聚糖(GAGs)可以加速丝氨酸蛋白酶抑制剂(serpins)对丝氨酸蛋白酶的抑制，这是调节血液凝固的一个重要过程。分析血浆丝氨酸蛋白C抑制剂(PCI)识别GAG的分子基础;也称为纤溶酶原激活物抑制剂3)，我们以同源α - 1-抗胰蛋白酶的结构为模板，构建了一个完整的、能量最小化的PCI三维模型。序列分析、氢键环境和形状互补表明，PCI的n端残基与α - 1-抗胰蛋白酶的残基不同源，形成了一个两亲的α -螺旋，这里称为A+，因为它在α - 1-抗胰蛋白酶A螺旋之前。静电计算显示，从a +和H螺旋中产生了一个单一的、高度正的表面区域，这表明这种双螺旋基序是PCI结合GAG所必需的。肝素刺激的强离子强度依赖性证实了静电相互作用在pci -肝素结合中的主导作用。A+螺旋参与肝素结合是通过证明一种抗pci抗体特异性结合A+肽阻断肝素结合来验证的。