天然蛋白C抑制剂的结构可以帮助我们了解其多种功能。
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李伟，李志强，李志强，李志强
天然蛋白C抑制剂的结构可以帮助我们了解其多种功能。
中国生物化学杂志，2007 5月4日;282(18):13759-68。Epub 2007 3月2日。
- PubMed ID
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17337440 (PubMed视图］
- 摘要
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蛋白C抑制剂(PCI)是一种多功能丝氨酸蛋白，具有广泛的蛋白酶抑制功能，独特的辅因子结合活性，以及类似于激素转运丝氨酸蛋白的潜在非抑制功能。为了深入了解PCI所利用的分子机制，我们开发了一个在大肠杆菌中的稳健表达系统，并解决了PCI在其原生状态下的晶体结构。从我们的两种晶体形式中获得的五个单体提供了nmr样的集成，揭示了固有的灵活性区域。PCI的反应中心环(RCL)长且高度灵活，与其他肝素结合serpin相似，没有铰链区域并入β -sheet A。我们采用外部荧光法测定肝素的解离常数，发现PCI的n端尾部和螺旋H附近的残基不参与肝素结合。能够与PCI紧密结合的最小肝素长度被确定为由8个单糖单元组成的链。在与甲状腺结合球蛋白的激素结合位点类似的位置，发现了一个由疏水晶体接触所占据的大的疏水口袋。总之，本文提供的数据为PCI发挥其多重抑制和非抑制功能的机制提供了重要的见解。