酵母aspartyl-tRNA合成酶的活性部位:结构和功能方面的氨酰化反应。

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Cavarelli J, Eriani G,里斯B,飞边,Boeglin M, Mitschler,马丁F, Gangloff J,蒂埃里JC,莫拉D

酵母aspartyl-tRNA合成酶的活性部位:结构和功能方面的氨酰化反应。

EMBO j . 1994年1月15日,13 (2):327 - 37。

PubMed ID

8313877 (在PubMed

]

文摘

各种配合物的晶体结构由酵母aspartyl-tRNA合成酶(AspRS)及其基板提供的快照氨酰化反应的活性位点对应不同的步骤。二进制的原生晶体复杂tRNA-AspRS浸泡在解决方案包含两个基板,ATP(或其模拟AMPPcP)和天冬氨酸。当所有基质存在于晶体,这导致aspartyl-adenylate的形成和/或aspartyl-tRNA。类II-specific氨酰化反应的途径提出了解释已知的两个类之间的功能差异,同时保留一个共同的框架。扩展的签名序列的特征二类aar(主题2和3)构成的基本功能单位。ATP分子采用弯曲的构象,稳定的不变Arg531主题3和焦磷酸镁离子协调集团和两类不变式酸性残基。第二天冬氨酸底物是通过一个类定位不变的酸性渣,Asp342,与氨基交互和天门冬氨酰合成酶的氨基酸保守的家庭。氨基酸与基质接触已经被定点诱变的探测功能的含义。

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药物靶点

药物	目标	类	生物	药理作用	行动
天冬氨酸	天冬氨酸——tRNA连接酶,胞质	蛋白质	人类	未知的	不可用	细节
天冬氨酸	天冬氨酸——tRNA连接酶、线粒体	蛋白质	人类	未知的	不可用	细节