酵母epiarginase规定,enzyme-enzyme活动控制:识别残留的鸟氨酸carbamoyltransferase和精氨酸酶负责酶催化和监管活动。
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El Alami M,杜布瓦E, Oudjama Y,经编针织物C,武泰J, Stalon V, Messenguy F
酵母epiarginase规定,enzyme-enzyme活动控制:识别残留的鸟氨酸carbamoyltransferase和精氨酸酶负责酶催化和监管活动。
生物化学杂志。2003年6月13日;278 (24):21550 - 8。Epub 2003年4月4。
- PubMed ID
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12679340 (在PubMed]
- 文摘
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鸟氨酸和精氨酸,鸟氨酸carbamoyltransferase (OTCase)和精氨酸酶形成一个一对一的酶复杂的活动OTCase抑制而精氨酸酶是催化地活跃。这些nonallosteric酶形成一个稳定的机制复杂的绑定引发的各自的基板提出了一个问题:如何诱导这种合作协会。分析突变的酶识别所需残留的协会,其中一些重要的催化。精氨酸酶,C末端的两个半胱氨酸的蛋白质对其epiarginase功能至关重要但不是其催化活性和三聚物的结构。在OTCase,突变的假定的鸟氨酸绑定残留物,asp - 182, asn - 184, asn - 185,半胱氨酸- 289和glu - 256的亲和力大大减少鸟氨酸和精氨酸酶的相互作用受损。四个赖氨酸残基位于SMG循环,赖氨酸- 260,赖氨酸- 263,赖氨酸- 265和赖氨酸- 268,也发挥了重要的中介作用的敏感性OTCase鸟氨酸和精氨酸酶和似乎参与信号转导和增强的鸟氨酸的关闭催化领域。
DrugBank数据引用了这篇文章
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药物 目标 类 生物 药理作用 行动 鸟氨酸 Arginase-1 蛋白质 人类 未知的不可用 细节 鸟氨酸 鸟氨酸carbamoyltransferase,线粒体 蛋白质 人类 未知的不可用 细节